Enzim merupakan senyawa organik yang berfungsi sebagai katalis. Artinya, enzim dapat mempercepat berlangsungnya suatu reaksi kimia tetapi enzim itu sendiri tidak ikut berubah. Hal demikian dapat dilakukan enzim dengan cara menurunkan energi aktivasi. Energi aktivasi adalah energi awal yang diperlukan untuk memulai reaksi kimia.
B. STRUKTUR ENZIM
Enzim secara keseluruhannya disebut haloenzim. Enzim tersusun dari dua komponen utama, yaitu komponen protein dan komponen nonprotein.
Komponen protein(apoenzim)pada enzim sangat menentukan kerja enzim. Hal demikian dimungkinkan karena apoenzim merupakan tempat melekatnya substrat dan sekaligus tempat mereaksikan substrat. Bagian enzim tempat melekatnya substrat disebut sisi aktif enzim. Substrat merupakan bahan atau molekul yang dikatalis oleh suatu enzim. Substrat dapat berupa karbohidrat, protein, dan lemak.
Komponen nonprotein (gugus prostetik) pada enzim mempunyai sifat stabil pada suhu yang elatif tinggi dan tidak berubah pada akhir reaksi. Gugus prostetik ini dibedakan menjadi gugus kofaktor dan koenzim. Gugus kofaktor tersusun dari zat anorganik yang umumnya berupa logam, misalnya Cu, Fe, Mn, Zn, Ca, K, Co. Gugus koenzim tersusun dari senyawa organik nonprotein yang tidak melekat erat pada bagian protein enzim. Contohnya, NAD, NADP, dan koenzim A.
C. SIFAT ENZIM
Sampai saat ini telah dikenal lebih dari 2.000 jenis enzim. Secara umum, enzim mempunyai sifat-sifat sebagai berikut.
1.Merupakan protein. Bahan penyusun utama enzim adalah protein.
2.Mudah dipengaruhi oleh perubahan lingkungan. Faktor lingkungan, antara lain suhu, ph, dan inhibitor.
3.Sebagai katalisator. Dalam hal ini enzim berfungsi mempercepat reaksi kimia, tetapi tidak ikut berubah setelah proses reaksi selesai.
4.Bekerja secara spesifik. Enzim hanya berperan menbantu satu macam substrat dan tidak dapat bekerja untuk bermacam-macam substrat. Hal yang demikian dikenal dengan istilah satu enzim satu substrat.
5.Bekerja secara bolak-balik. Artinya, enzim tidak menentukan arah reaksi, tetapi hanya bekerja mempercepat laju reaksi sampai mencapai keseimbangan. Enzim dapat berfungsi dalam reaksi penyusunan zat maupun penguraian zat.
6.Dibutuhkan dalam jumlah sedikit. Artinya, sedikit enzim dapat mengkatalis suatu reaksi kimia.
D. MEKANISME KERJA ENZIM
Reaksi enzimatis akan berlangsung apabila substrat tersedia dan bagian sisi aktif enzim dalam keadaan kosong. Pada kondisi yang demikian substrat akan memasuki bagian sisi aktif enzim. Bagian sisi aktif enzim akan mengalami perubahan bentuk dengan mengelilingi substrat kemudian membentuk ikatan lemah berupa kompleks enzim-substrat. Di dalam sisi aktif, substrat akan diubah menjadi suatu bentuk akhir, yang dikenal sebagai produk. Selanjutnya, produk tersebut dilepas dari ikatan enzim dan enzim itu sendiri kembali bebas untuk berikatan dengan substrat yang lain.
Ada dua hipotesis yang menjelaskan tentang mekanisme kerja enzim yaitu sebagai berikut :
a. Lock and Key Theory (Teori Gembok dan Kunci)
Teori ini dikemukakan oleh Fischer(1898). Enzim diumpamakan sebagai
gembok yang mempunyai bagian kecil dan dapat mengikat substrat. Bagian
enzim yang dapat
berikatan dengan substrat disebut sisi aktif. Substrat diumpamakan kunci
yang dapat berikatan dengan sisi aktif enzim. Perhatikan video berikut.
Teori Lock and Key (Kunci dan gembok)
Cara kerja enzim menurut Teori Lock and Key sebagai berikut.
Selain sisi aktif, pada enzim juga ditemukan adanya
sisi alosterik. Sisi alosterik dapat diibaratkan sebagai sakelar yang
dapat menyebabkan kerja enzim meningkat ataupun menurun. Apabila sisi
alosterik berikatan dengan penghambat (inhibitor), konfigurasi enzim
akan berubah sehingga aktivitasnya berkurang. Namun, jika sisi alosterik
ini berikatan dengan aktivator (zat penggiat) maka enzim menjadi aktif
kembali.
b. Induced Fit Theory (Teori Ketepatan Induksi)
Teori berikutya yang mencoba menjelaskan cara kerja enzim adalah teori
Induced Fit (ketepatan induksi). Sisi aktif enzim bersifat fleksibel
sehingga dapat berubah bentuk menyesuaikan bentuk substrat. Perhatikan
video berikut.
Teori Induced Fit dalam model animasi
E. FAKTOR-FAKTOR YANG MEMPENGARUHI AKTIVITAS ENZIM
Beberapa faktor yang dapat mempengaruhi kecepatan reaksi enzim adalah sebagai berikut:
a. Suhu
Tiap kenaikan suhu 10º C, kecepatan reaksi enzim menjadi dua kali lipat. Hal ini berlaku dalam batas suhu yang wajar. Kenaikan suhu berhubungan dengan meningkatnya energi kinetik pada molekul substrat dan enzim. Pada suhu yang lebih tinggi, kecepatan molekul substrat meningkat. Sehingga, pada saat bertubrukan dengan enzim, energi molekul substrat berkurang. Hal ini memudahkan molekul substrat terikat pada sisi aktif enzim.
Peningkatan suhu yang ekstrim dapat menyebabkan atom-atom penyusun enzim bergetar sehingga ikatan hidrogen terputus dan enzim terdenaturasi. Denaturasi adalah rusaknya bentuk tiga dimensi enzim dan menyebabkan enzim terlepas dari substratnya. Hal ini, menyebabkan aktivitas enzim menurun, denaturasi bersifat irreversible (tidak dapat balik). Setiap enzim mempunyai suhu optimum, sebagian besar enzim manusia mempunyai suhu optimum 37º C. Sebagian besar enzim tumbuhan mempunyai suhu optimum 25º C.
Sampai pada suatu titik, laju reaksi enzimatik akan meningkat bersama
dengan peningkatan suhu, sebagian karna substrat lebih sering
bertumbukan dengan situs aktif ketika molekul- molekul bergerak cepat.
Akan tetapi, diatas suhu tersebut kecepatan reaksi enzimatik turun
drastis. Agitasi termal pada molekul enzim akan mengganggu ikatan
hidrogen, ikatan ionik dan interaksi- interaksi lemah lain yang
menstabilkan bentuk aktif enzim, dan molekul protein pada akhirnya
terdenaturasi.
 | ||
| Grafik hubungan antara temperatur dengan kecepatan reaksi |  |
b. pH (derajat keasaman)
Enzim sangat peka terhadap perubahan derajat keasaman dan kebasaan (pH) lingkungannya. Enzim dapat nonaktif bila berada dalam asam kuat atau basa kuat.
Pada umumnya, enzim intrasel bekerja efektif pada kisaran pH 7,0. Jika pH dinaikkan atau diturunkan di luar pH optimumnya, maka aktivitas enzim akan menurun dengan cepat. Tetapi, ada enzim yang memiliki pH optimum sangat asam, seperti pepsin, dan agak basa, seperti amilase. Pepsin memiliki pH optimum sekitar 2 (sangat asam). Sedangkan, amilase memiliki pH optimum sekitar 7,5 (agak basa).
c. Inhibitor
Kerja enzim dapat terhalang oleh zat lain. Zat yang dapat menghambat kerja enzim disebut inhibitor. Zat penghambat atau inhibitor dapat menghambat kerja enzim untuk sementara atau secara tetap. Inhibitor enzim dibagi menjadi dua, yaitu inhibitor kompetitif dan inhibitor nonkompetitif.
1) Inhibitor kompetitif
Inhibitor kompetitif adalah molekul penghambat yang bersaing dengan substrat untuk mendapatkan sisi aktif enzim. Contohnya, sianida bersaing dengan oksigen untuk mendapatkan hemoglobin dalam rantai respirasi terakhir. Penghambatan inhibitor kompetitif bersifat sementara dan dapat diatasi dengan cara menambah konsentrasi substrat.
2) Inhibitor nonkompetitif
Inhibitor nonkompetitif adalah molekul penghambat enzim yang bekerja dengan cara melekatkan diri pada luar sisi aktif enzim. Sehingga, bentuk enzim berubah dan sisi aktif enzim tidak dapat berfungsi. Hal ini menyebabkan substrat tidak dapat masuk ke sisi aktif enzim. Penghambatan inhibitor nonkompetitif bersifat tetap dan tidak dapat dipengaruhi oleh konsentrasi substrat.
Selain inhibitor, terdapat juga aktivator yang mempengaruhi kerja enzim. Aktivator merupakan molekul yang mempermudah enzim berikatan dengan substratnya. Contohnya, ion klorida yang berperan dalam aktivitas amilase dalam ludah.
F. PENGELOMPOKKAN ENZIM
Berdasarkan tempat kerjanya, enzim dapat dibedakan menjadi dua, yaitu endoenzim ( enzim yang bekerja di dalam sel/enzim intraseluler) dan eksoenzim (enzim yang bekerja di luar sel/ enzim ekstraseluler). Sementara itu, berdasarkan cara kerjanya, enzim dikelompokkan menjadi enam , yaitu sebagai berikut.
1. Oksidoredukse, berfungsi untuk mengatalisasi reaksi oksidasi atau reduksi dari satu unsur. Contohnya, enzim dehidrogenase dan oksidase.
2. Transferase, berfungsi untuk membantu memindahkan suatu unsur ke unsur lain. contohnya, enzim transaminase dan kinase.
3. Hidrolase, berfungsi membantu pembentukan produk dengan bantuan air (hidrolisis). Contohnya, enzim lipase, amilase, dan peptidase.
4. Liase, berfungsi memindahkan atau menambahkan ikatan C-C, C-N, C-O, atau C-S dari substrat tanpa melalui peristiwa hidrolisis. Contohnya, enzim piruvat dekarboksilase dan oksalat dekarboksilase.
5. Isomerase, berfungsi dalam membantu menyusun kembali suatu molekul karena adanya isomerasi dalam molekul. Contohnya, enzim isomerase dan mutase.
6. Ligase, berfungsi membantu menggabungkan dua molekul melalui penyusunan ikatan C-O, C-S. C-N, atau C-C baru dengan pemecahan ATP. Contohnya enzim sintetase.
Tidak ada komentar:
Posting Komentar